El área de especialidad, y donde se ha enfocado el desarrollo académico de nuestro Grupo de Investigación en la Biología Estructural. En este sentido, la descripción y comprensión del funcionamiento a nivel atómico, tanto catalítico como en su caso alostérico, de las enzimas y otras proteínas, precisa de un acercamiento multidisciplinario en el cual el conocimiento de la estructura tridimensional es importante pero no suficiente. En los años 80 del siglo pasado surgió la idea de que la descripción tridimensional de una enzima, así como de sus complejos sustrato-enzima, producto-enzima, análogos de transición-enzima y ciertas mutantes, era suficiente para describir, comprender e incidir sobre el mecanismo catalítico y las implicaciones del mismo. Si bien, se presentaron varios casos con resultados funcionales (la aplicación de lipasas en detergentes y el desarrollo de inhibidores de neuraminidasa), existen multitud de ejemplos en que la mera descripción tridimensional fue insuficiente para describir cabalmente el proceso enzimático, y más aún cuando esta descripción tridimensional se basa solamente en la técnica más exitosa para conseguir este fin: la difracción de rayos X de cristales de biomoléculas, es decir, la razón principal de estos fracasos se debe al uso de una sola técnica durante el proceso descriptivo. Por esta razón, en el Grupo utilizamos un enfoque integrativo de diversas técnicas con el fin de desentrañar el comportamiento enzimático y de otras proteínas a nivel atómico, y en algunos casos incluso a nivel subatómico. El uso de técnicas de Biología Molecular, Microbiología, Purificación y Química de Proteínas, Cristalogénesis, Difracción de Rayos X, RMN, microPIXE, EPR, Espectroscopia UV-Visible, RAMAN, CD, SAXS, entre otros, es común dentro del grupo, generando resultados bastante detallados y a niveles incluso subatómicos, en diversos sistemas enzimáticos/proteicos, sobre todo en aquellos donde la presencia de centros metálicos. En una primera etapa este tipo de aproximación se utilizó en enzimas con Fe y/o Cu (lacasas y peroxidasas), sin embargo, este enfoque se ha y seguirá siendo ampliado en concordancia con el desarrollo de los proyectos del grupo, tanto en metaloenzimas como en otro tipo de enzimas. El desarrollo del grupo ha dado lugar a una expansión de las líneas de investigación y como resultado de esto actualmente se estudia la función y características de inhibidores de proteasas bifuncionales; las relaciones estructurales entre venenos y anticuerpos; las características estructurales que confieren resistencia a altas dosis de radiación ionizante a ciertos microorganismos, y en especifico, a las enzimas empleadas para reparar al ADN; las características estructurales de enzimas que confieren resistencia frente a antibióticos a microorganismos superresistentes y aislados de recintos hospitalarios en México; las características que podrían prolongar la vida útil de cristales proteicos con el fin de disminuir los daños intrínsecos de la exposición a rayos X; las relaciones estructurales en proteínas implicadas en procesos de biomineralización, en específico en bivalvos; los determinantes estructurales que confieren la característica de biofluorescencia a varias proteínas similares a la proteína verde fluorescente; los mecanismos de transporte de metales en microorganismos y el estudio estructural de las proteínas que les permiten a varias especies de camarones el sobrevivir en hábitats altamente contaminados. Todos estos enfoques tienen un eje en común, el estudio y consolidación de la Bioquímica Estructural como un área directriz de aproximaciones modernas para resolver problemas desde básicos hasta aplicados en ciencias bioquímicas. El desarrollo de esta área de Bioquímica Estructural nos ha permitido alcanzar un reconocimiento local e internacional, con un amplio número de estudiantes de posgrado y siendo a la fecha el grupo latinoamericano con las estructuras cristalográficas determinadas y depositadas en el "Protein Data Bank" (90 hasta diciembre de 2016).